اسید آمینه

اسید آمینه

اسید آمینه در شیمی به هر ملکولی که شامل گروه‌های کاربردی آمینه و کربوکسیلیک اسید است گفته می‌شود. اسید آمینه واحد تشکیل دهنده پروتئین است. اسیدهای آمینه در هنگام ساخته شدن پروتئین‌ها از RNA پیامبر یا mRNA به یکدیگر می‌پیوندند.

در زیست‌شیمی به اسیدهای آلفاآمینو یعنی آن اسید آمینه‌هایی که در آنها کارکردهای آمینو و کاربوکسیلات هر دو به کربنی یگانه چسبیده‌اند اسید آمینه می‌گویند.

شکل عمومی آلفا آمینو اسید، با گروه آمینو در چپ و گروه کربوکسیل در راست

 

ساختار اسیدهای آمینه

هر اسید آمینه، از یک کربن نامتقارن به نام کربن α تشکیل یافته‌است که با چهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن، گروه آمینه بازی (NH۲-) و یک زنجیره غیر جانبی (R-) پیوند برقرار می‌کند. ریشه R ممکن است یک زنجیره کربنی و یا یک حلقه کربنی باشد. عوامل دیگری مانند الکل، آمین، کربوکسیل و نیز گوگرد می‌توانند در ساختمان ریشه R شرکت کنند. زنجیره جانبی خود چندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کربن آلفا، فاصله می‌گیرند، با حروف بتا (β)، گاما (γ) و دلتا (δ) نشان می‌دهند. اگر در حالی که عامل COOH روی کربن آلفا قرار داد عامل NH۲ روی کربن‌هایی غیر آلفا قرار گیرد. نوع اسید آمینه به β، γ یا δ تغییر خواهد کرد. اسیدهای آمینه آزاد به مقدار بسیار ناچیز در سلول‌ها وجود دارند. بیشتر اسیدهای آمینه آلفا در سنتز پروتئین شرکت می‌کنند، در صورتی که اسیدهای آمینه بتا، گاما و دلتا واسطه‌های شیمیایی هستند. بیشتر اسیدهای آمینه در pH هفت به صورت دو قطبی در می‌آیند یعنی گروه NH۲ پروتون می‌گیرد و گروه COOH هیدروژن خود را از دست می‌دهد و به صورت –COO- در می‌آید. زنجیره جانبی (گروه) R برای پروتئین‌ها می‌تواند یکی از ۲۰ حالت مختلف ممکن باشد و بدین ترتیب یک الفبای بیست حرفی برای ساخت پروتئین‌ها بوجود می‌آید. این بیست اسید آمینه می‌توانند با هر ترکیب و به هر تعداد در ساختار یک پروتئین دخالت کنند.

 

ایزومری در اسیدهای آمینه

مطابق قرار داد اگر ساختمان فضایی یک اسید آمینه را در نظر بگیریم، چنانچه عامل NH۲ که به کربن آلفا متصل است در طرف چپ باشد، می‌گوییم که این اسید آمینه از نوع L است و هرگاه عامل NH۲ در طرف راست کربن آلفا قرار گیرد، گوییم که این اسید آمینه از نوع ∆ است. برخلاف قندهای طبیعی که از نوع ∆ هستند، اسیدهای آمینه طبیعی همگی از نوع L هستند. این ایزومر‌های نوری را ایزومرها را انانتیوم می‌گویند.

دو ایزومر نوری آلانین

 

ساختار و نماد تعدادی از اسید آمینه

بیست نوع اسید آمینه در تشکیل پروتئین‌ها شرکت دارند. بر اساس گروه R متصل به آنها و در نتیجه خواص شیمیایی آنها، این بیست اسید به سه گروه تقسیم می‌شوند. این سه گروه عبارتند از:

  • هیدروفوبیک
  • قطبی
  • بار دار (مثبت و منفی)

در هریک از این دسته‌ها می‌توان زیر دسته‌هایی با جزئیات بیشتر تعریف نمود. مانند آروماتیک یا الیفاتیک، کوچک یا بزرگ، و غیره.

 

آلانین
(Ala / A)
آرژنین
(Arg / R)
آسپارژین
(Asn / N)
اسید آسپارتیک
(Asp / D)
سیستئین
(Cys / C)
اسید گلوتامیک
(Glu / E)
گلوتامین
(Gln / Q)
گلیسین
(Gly / G)
هیستیدین
(His / H)
ایزولوسین
(Ile / I)
لوسین
(Leu / L)
لیزین
(Lys / K)
متیونین
(Met / M)
فنیل آلانین
(Phe / F)
پرولین
(Pro / P)
سرین
(Ser / S)
ترئونین
(Thr / T)
تریپتوفان
(Trp / W)
تیروزین
(Tyr / Y)
والین
(Val / V)
سلنوسیستئین
(Sec / U)
پیرولیزین
(Pyl / O)

 

 منابع:

  • آلبرت لنینگر، مایکل کاکس، دیویدلی نلسون. اصول بیوشیمی لنینجر. ترجمهٔ رضا محمدی. آییژ، ۱۳۸۵. شابک ‎۹۶۴-۸۳۹۷-۰۵-۸.
  • Amino Acids and Peptides by G. C. Barrett and D. T. Elmore- Cambridge University Press, ۱۹۹۸- UK

 

 

 

ساختار اسیدهای آمینه

هر اسید آمینه ، از یک کربن نامتقارن به نام کربن آلفا تشکیل یافته است که با چهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن ، گروه آمینه بازی (NH2) و یک زنجیره غیر جانبی (R-) پیوند برقرار می‌کند. ریشه R ممکن است یک زنجیره کربنی و یا یک حلقه کربنی باشد. عوامل دیگری مانند الکل ، آمین ، کربوکسیل و نیز گوگرد می‌توانند در ساختمان ریشه R شرکت کنند. زنجیره جانبی خود چندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کربن آلفا ، فاصله می‌گیرند، با حروف بتا (β) ، گاما (γ) و دلتا (δ) نشان می‌دهند.

اگر در حالی که عامل COOH روی کربن آلفا قرار داد عامل NH2 روی کربنهایی غیر آلفا قرار گیرد. نوع اسید آمینه به β ، γ یا δ تغییر خواهد کرد. اسیدهای آمینه آزاد به مقدار بسیار ناچیز در سلولها وجود دارند. بیشتر اسیدهای آمینه آلفا در سنتز پروتئین شرکت می‌کنند، در صورتی که اسیدهای آمینه بتا ، گاما و دلتا واسطه‌های شیمیایی هستند. بیشتر اسیدهای آمینه در PH هفت به صورت دو قطبی در می‌آیند یعنی گروه NH2 پروتون می‌گیرد و گروه COOH هیدروژن خود را از دست می‌دهد و به صورت –COO- در می‌آید.

ایزومری در اسیدهای آمینه

مطابق قرار داد اگر ساختمان فضایی یک اسید آمینه را در نظر بگیریم، چنانچه عامل NH2 که به کربن آلفا متصل است در طرف چپ باشد، می‌گوییم که این اسید آمینه از نوع L است و هرگاه عامل NH2 در طرف راست کربن آلفا قرار گیرد، گوییم که این اسید آمینه از نوع ∆ است. برخلاف قندهای طبیعی که از نوع دلتا هستند، اسیدهای آمینه طبیعی همگی از نوع L می‌باشند. ایزومرها را انانتیومر می‌گویند.

 

انواع اسیدهای آمینه

منو اسیدهای آمینه

  • گلیکوکول (Gly):گلیکوکول که گلیسین نیز نامیده می‌شود و تنها اسید آمینه‌ای است که فاقد کربن ناقرینه است و در ساختمان پروتئینهایی مانند کلاژن ، الاستین و رشته ابریشم به مقدار فراوان وجود دارد.
  • آلانین (Ala): در تمام پروتئینها فراوان است.
  • والین (Val): اسید آمینه ضروری برای انسان است و به مقدار کم در بیشتر پروتئینها یافت می‌شود.
  • لوسین (Leu): اسید آمینه ضروری برای انسان بوده و در بیشتر پروتئینها به مقدار زیاد وجود دارد.
  • ایزولوسین (Ile): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کمتر از اسیدهای آمینه دیگر پروتئینها وجود دارد. ایزولوسین دو کربن ناقرینه دارد.

اسید آمینه الکل‌دار

  • سرین (Ser): اسید آمینه‌ای است که در رشته‌های ابریشم بسیار فراوان بوده و در ساختمان چربیها و پروتئینهای مرکب نیز شرکت می‌کند.
  • تره اونین (Thr): اسید آمینه الکل‌داری است که برای انسان ضروری بوده و مانند ایزولوسین یک کربن ناقرینه اضافی دارد.

اسیدهای آمینه گوگرددار

  • سیستئین (Cys): این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئینها بر عهده دارد زیرا عامل تیول (SH-) دو مولکول سیستئین در یک زنجیره پلی پپتیدی و یا دو مولکول سیستئین در دو زنجیره پلی پپتیدی با از دست دادن هیدروژن پیوند کوالان می‌سازند و در نتیجه دو مولکول سیستئین تبدیل به اسید آمینه دیگری به نام سیستئین می‌گردند.
  • متیونین (Met): متیونین از اسیدهای آمینه ضروری برای انسان است که مقدار آن در پروتئینها نسبتا کم است.

دی اسیدهای منو آمینه

اسیدهای آمینه‌ای هستند که دارای یک آمین و دو عامل کربوکسیل هستند و به اسید آمینه اسیدی مشهورند.

  • اسید آسپارتیک (Asp): در پروتئینها به مقدار زیاد یافت می‌شود. اسیدیته این اسید آمینه زیاد است.
  • اسید گلوتامیک (Glu): مقدار آن در پروتئین زیاد است و نقش مهم آن انتقال عامل آمین در واکنشهای بیوشیمیایی است.

اسیدهای آمینه آمیدی

این ترکیبات روی ریشه R دارای یک عامل آمیدی هستند. این اسیدهای آمینه در سنتز پروتئینها شرکت نموده و نقش مهمی را در انتقال آمونیاک دارا هستند.

  • گلوتامین (Gln)
  • آسپاراژین (Asn)

 

 

اسیدهای آمینه دی آمین

این اسیدهای آمینه دارای یک عامل آمین اضافی هستند.

  • لیزین (Lys): این اسید آمینه برای انسان ضروری بوده و در بیشتر پروتئینها مخصوصا در بعضی از پروتئینها مانند هیستونها به مقدار فراوان دیده می‌شود. لیزین در سنتز کلاژن نیز شرکت می‌کند. ولی پس از تشکیل کلاژن ، لیزین به دلتا هیدروکسی لیزین تبدیل می‌شود.
  • آرژنین (Arg): این اسید آمینه در پروتئینهایی مانند هیستون و پروتامین بسیار فراوان است. آرژنین بسیار بازی است. گروه انتهای این اسید آمینه را که شامل سه ازت می‌باشد، گوانیدین می‌نامند.

اسیدهای آمینه حلقوی

بعضی از این اسیدهای آمینه به علت دارا بودن حلقه بنزنی ، عطری (آروماتیک) نامیده می‌شوند و برخی دیگر دارای یک حلقه هترو سیلیک هستند.

  • فنیل آلانین (phe): از اسیدهای آمینه ضروری برای انسان بوده و در پروتئینها به مقدار فراوان یافت می‌شوند. در ساختمان این اسید آمینه یک حلقه بنزنی و یک زنجیر جانبی آلانین شرکت دارد.
  • تیروزین (Thr): این اسید آمینه به مقدار فراوان در پروتئینها دیده می‌شود. حلالیت آن در آب کم است. تیروزین را پاراهیدروکسی فنیل آلانین هم می‌نامند. زیرا از اکسیداسیون فنیل آلانین حاصل می‌شود.
  • تریپتوفان (Trp): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کم در پروتئینها وجود دارد.
  • هیستیدین (His): این اسید آمینه در تمام پروتئینها به مقدار اندکی وجود دارد و فقط مقدار آن در هموگلوبین نسبتا زیاد است.
  • پرولین (Pro): اسید آمینه‌ای است که در پروتئینهایی مانند کلاژن و رشته‌های ابریشم به مقدار فراوان دیده می‌شود. این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئینها به عهده دارد. در حقیقت پرولین که از حلقه ایمین مشتق می‌شود، یک اسید ایمینه است. در کلاژن تعدادی از پرولینها به هیدروکسی پرولین تبدیل می‌شود.

 

اسیدهای آمینه ضروری

از نظر تغذیه ، اسید آمینه‌ها را به دو دسته ضروری و غیر ضروری تقسیم می‌کنند. اسیدهای آمینه ضروری ، اسیدهای آمینه‌ای هستند که سلولها قادر به سنتز نیستند، در صورتی که اسیدهای آمینه غیر ضروری توسط سلولها از سایر مواد ساخته می‌شوند. نوع اسیدهای آمینه ضروری در نزد گونه‌های مختلف جانداران متفاوت است.

 

 

طبقه بندی اسیدهای آمینه استاندارد

تعداد 20 اسید آمینه موجود در یاخته به نام اسیدهای آمینه استاندارد موسوم‌اند. برای اسیدهای آمینه استاندارد طبقه بندیهای مختلفی داده شده‌اند و از بین آنها نوعی که امروزه مورد استفاده است طبقه بندی بر حسب وضعیت بارداری گروه R است. بدین ترتیب چهار گروه اصلی را می‌توان در نظر گرفت.

 

گروه اول: اسیدهای آمینه با گروه R ناقطبی

در این دسته 8 اسید آمینه قرار می‌گیرند. این اسید آمینه به علت نداشتن گروههای باردار یا قطبی بسیار آب گریز بوده و به آب گریزی نیز معروف‌اند. آلانین سر دسته این گروه بوده و پس از گلیسین ساده‌ترین اسید آمینه یاخته‌ای است. آلانین در بخش R خود یک گروه متیل دارد. با افزوده شدن عوامل متیل اضافی به آلانین ، اسیدهای آمینه دیگر مانند والین ، لوسین و ایزولوسین ساخته می‌شوند. زنجیره کناری می‌تواند ساده یا منشعب باشد.

میزان آب گریزی از آلانین به طرف ایزولوسین افزایش می‌یابد. اسیدهای آمینه تریپتوفان و فنیل آلانین در زنجیره کناری خود عامل حلقوی مانند فنیل و ایندول دارند. اسید آمینه متیونین در گروه R واجد یک عامل گوگردی است که بوسیله یک گروه متیل پوشیده می‌شود. پرولین از اسیدهای آمینه ویژه‌ای است که چون در آن عامل آمین متصل به کربن آلفا با زنجیره کناری به صورت حلقه درآمده است از بقیه اسیدهای آمینه مستثنی می‌شود، در نتیجه پرولین را ایمنو اسید می‌نامند.

گروه دوم: اسیدهای آمینه با گروه R قطبی ولی بدون بار

سر دسته این گروه از اسیدهای آمینه گلیسین است که به علت داشتن زنجیره کناری ساده از نوع هیدروژن متقارن بودن کربن آلفا ، از سایر اسیدهای آمینه متمایز می‌شود. سرین و ترئونین به علت داشتن گروه الکلی در مولکول با مولکولهای آب پیوند هیدروژنی ایجاد می‌کنند و به آسانی در آن حل می‌شوند. تیروزین واجد زنجیره کناری حلقوی است که یک عامل هیدروکسیل به آن متصل شده است و بدین سبب بیش از بقیه قطبی است. زنجیره کناری سیستئین به عامل (SH) ختم می‌شود. این اسید آمینه می‌تواند به دو شکل اکسید و یا احیا در مولکول پروتئین دیده شود.

اگر عامل گوگرد احیا شده باشد این مولکول سیستئین نامیده می‌شود در صورتی که دو مولکول سیستئین در مجاورت هم قرار گیرند بین آنها پیوند کووالانسی ایجاد می‌گردد. بدین ترتیب ، پیوندهای حاصل پیوند دی‌سولفید و ترکیب مربوطه سیستین نامیده می‌شود. پیوندهای دی‌سولفید در ایجاد و پایداری ساختار سوم پروتئینها نقش اساسی دارد. دو اسید آمینه آسپاراژین و گلوتامین که شکل آمین در آنها به ترتیب اسیدهای اسید آسپارتیک و اسید گلوتامیک هستند، حد واسط بین گروه دوم و سوم به شمار می‌روند این دو اسیدآمینه در آب محلول و بسیار قطبی هستند.

 

گروه سوم: اسیدهای آمینه با گروه R قطبی و بار منفی

در این گروه دو اسید آمینه اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک قرار دارند زنجیره کناری این دو اسید آمینه به عامل کربوکسیل (COOH) ختم می‌شود. گروه R بسیار قطبی و قابل یونی شدن است بطوری که در PH فیزیولوژیک ، با از دست دادن پروتون ، به آنیون کربوکسیل تبدیل می‌گردد. در این حالت ، اسید آمینه به ترتیب اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک نامیده می‌شوند.

گروه چهارم: اسیدهای آمینه با گروه R قطبی دارای بار مثبت

اسید آمینه لیزین ، آرژینین و هیستیدین در این دسته جای دارند. زنجیره کناری آنها واجد گروه آمین است که در PH خنثی دارای بار خالص مثبت است. لیزین یک عامل آمین در موقعیت کربن شماره 4 زنجیره کناری دارد، آرژینین شامل یک گروه گوآنیدیوم است و هیستیدین گروه یونی شونده ضعیف ایمیدازول دارد. وجود این اسیدهای آمینه در زنجیره پروتئینی تعداد بارهای مثبت روی مولکول را افزایش داده و پروتئین خاصیت قلیایی از خود نشان می‌دهد.

اسیدهای آمینه کمیاب

علاوه بر 20 اسید آمینه ، در برخی از پروتئینها اسیدهای آمینه تغییر شیمیایی یاخته‌ای وجود دارد که از نظر ساختار و فعالیت پروتئینها بسیار مهم‌اند. از مهمترین این تغییرات می‌توان اضافه شدن گروه هیدروکسی به اسید آمینه پرولین (هیدروکسی پرولین) و یا لیزین (هیدروکسی لیزین) ، انواع اسیدهای آمینه استیل‌دار و فسفریل‌دار را نام برد. هیدروکسی پرولین حدود 12% ساختار کلاژن را که یکی از پروتئینهای مهم جانوری است تشکیل می‌دهد همچنین این اسید آمینه در ساختار برخی از پروتئینهای دیواره یاخته‌ای گیاهان وجود دارد که اکستانسین نامیده می‌شود. هیدروکسی لیزین نیز در ساختار کلاژن وجود دارد به همین دلیل کلاژن یکی از پروتئینهای استثنایی در جانوران بشمار می‌آید.

 

اسیدهای آمینه غیر پروتئینی

افزون بر بیست اسید آمینه اصلی و اسیدهای آمینه کمیاب ، که اساسا در ساختار پپتیدها و پروتئینها وارد می‌شوند، در یاخته‌های بافتهای مختلف اسیدهای آمینه‌ای وجود دارند که در ساختار پروتئینها یافت نمی‌شوند بلکه به صورت آزاد در فرآیندهای متابولیسمی وارد می‌شوند. از مهمترین این اسیدهای آمینه می‌توان از بتا- آلانین که پیش ساز ویتامین اسید پانتوتنیک است، سیترولین و اورنتین ، که ترکیبات حد واسط در سنتز آرژنین در چرخه اوره هستند نام برد. در یاخته قارچها و گیاهان عالی نیز اسیدهای آمینه غیر عادی ، مانند بتا- سیانوآلانین وجود دارد.

 

0 0 رای ها
امتیازدهی به مقاله
اشتراک در
اطلاع از
guest
0 نظرات
بازخورد (Feedback) های اینلاین
مشاهده همه دیدگاه ها

شیمی پرتو گستر صدرا

شماره های تماس :

011-32300801

011-32300802

09120121657

09111182267

0
افکار شما را دوست داریم، لطفا نظر دهید.x
()
x